Muc1 ist ein stark O-glykosyliertes Transmembranprotein, das in den meisten sekretorischen Epithelien, einschließlich Brustdrüsen und einigen hämatopoetischen Zellen, vorkommt. Es wird in laktierenden Brustdrüsen reichlich exprimiert und in >90% der Brustkarzinome und Metastasen überexprimiert. In normalen Brustdrüsen wird es an der apikalen Oberfläche des Drüsenepithels exprimiert. Bei Brustkrebs wird Muc1 überexprimiert, ist unterglykosyliert und die apikale Lokalisation ist verloren gegangen. Muc1 wird als größerer Vorläufer transkribiert, der in eine größere muzinartige Untereinheit (265-400kDa) und eine kleinere Untereinheit (14- 28kDa) gespalten wird, die nicht kovalent miteinander verbunden sind. Es hat sich gezeigt, dass transgenes Muc1 mit allen vier erbB-Rezeptoren assoziiert und mit erbB1 (EGFR) in Milchdrüsen lokalisiert ist. Muc 1 kann als Ligand für ICAM-1 auf HUVEC-Zellen fungieren; es kann beta-Catenin und GSK3beta binden und assoziiert nach Phosphorylierung mit Grb2-SOS.