Les MMP sont des enzymes protéolytiques capables de dégrader les composants du tissu conjonctif. Elles ont un mode d'activation commun, une séquence d'acides aminés conservée dans la région du site actif de liaison au métal putatif, et sont inhibées par des inhibiteurs tissulaires des métalloprotéinases (TIMP) spécifiques. Les MMP et les TIMP jouent un rôle important dans la régulation de l'angiogenèse. La MMP-2, également connue sous le nom de collagénase IV 72kDa ou de gélatinase A, est synthétisée sous la forme d'un proenzyme de 631 acides aminés qui est activé par clivage des 80 premiers acides aminés en une forme active de 62kDa.